Munca laureaților Nobel în chimie este revoluționară, datorită căreia cercetătorii sunt capabili să învețe mai rapid structura proteinelor și, astfel, să accelereze munca la noi medicamente. De asemenea, furnizează echipamente, muncă umană, animale de experiment și mediul înconjurător – a spus profesorul într-un interviu acordat PAP. Adam Liu de la Universitatea din Gdańsk.

Oameni de știință din SUA și Marea Britanie: David Becker, Demis Hassabis şi Ioan m. Jumper Aceștia au câștigat Premiul Nobel pentru Chimie pentru că au prezis structura tridimensională a proteinelor și au proiectat proteine ​​cu structuri și proprietăți specifice – a anunțat miercuri Comitetul Nobel la Stockholm.

Profesorul de chimie Hans a spus: „De câțiva ani mă așteptam ca acești oameni de știință să primească Premiul Nobel”. Adam Liu de la Universitatea din Gdańsk. După cum a spus el, în acest moment, nicio companie farmaceutică serioasă nu se bazează exclusiv pe metoda încercare și eroare de căutare a medicamentelor, așa că toate folosesc practic metode dezvoltate de câștigătorii Premiului Nobel din acest an.

„Revoluția constă în faptul că, ca urmare a muncii câștigătorilor Premiului Nobel, putem cunoaște forma unei proteine ​​fără metode experimentale și putem folosi metode computerizate pentru a prezice modul în care o moleculă de medicament candidat se va lega de o proteină”, a spus profesorul. Levo.

După cum își amintește el, până la mijlocul secolului al XX-lea se credea că structura tridimensională consta în principal din proteine, cum ar fi proteinele din mătase și părul, așa-numitele proteine ​​fibroase. Prima structură tridimensională a unei proteine ​​rezolvată la mijlocul secolului al XX-lea a fost structura proteinei din sânge, hemoglobina.

„Se pare că fără o structură tridimensională specifică, proteinele nu își pot îndeplini funcțiile. Acestea constau în aminoacizi conectați prin legături chimice piesele Lego nu pot fi conectate deloc și trebuie să se potrivească împreună.” Unele, în funcție de modul în care sunt conectate, structura capătă forma potrivită, ceea ce este același lucru pe care îl vor face proteinele.” -Descrierea informatorului PAP.

El a adăugat că, dacă căutăm medicamente, pentru a bloca o enzimă sau a bloca receptorii, trebuie să cunoaștem forma proteinei, să știm, de exemplu, unde să inserăm un anumit blocant, care slăbește cauzele specifice. boală.

„Cu toate acestea, creșterea numărului de noi proteine ​​și secvențe de aminoacizi care trebuie cunoscute atunci când se proiectează medicamente este de multe ori mai mare decât poate fi rezolvată folosind metode experimentale”, a menționat el.

Așa că Demis Hassabis și John M. Jumper au dezvoltat metoda AlphaFold. „Având secvența unei noi proteine, ei sunt capabili să prezică structura acesteia pe baza structurilor deja prezente în baza de date a proteinelor rezolvate. Este similar cu învățarea unei limbi străine știm deja multe și vedem un cuvânt nou „Pe baza regulilor de formare a cuvintelor, putem fi capabili să stabilim ce imagine ar putea merge cu acest cuvânt”, a descris cercetătorul.

El a adăugat că datorită AlphaFold, oamenii de știință economisesc hectolitri de reactivi, timpul echipamentului și munca umană; Metoda este, de asemenea, ecologică. Cercetătorii pot, de asemenea, prezice structura unei proteine ​​mult mai repede decât dacă ar fi căutat-o ​​folosind metode experimentale. Metoda virtuală de proiectare a medicamentelor poate fi utilizată pentru a testa milioane de molecule și pentru a selecta doar câteva dintre cele mai bune pentru testarea de laborator.

„David Becker a mers mai departe decât munca lui Hassabis și Jumper, abordând o problemă mai interesantă. El a dezvoltat metode care permit proiectarea unei nanomașini, nu neapărat a unei proteine, cu proprietăți specifice. Acest lucru este mai vizionar”, a spus profesorul. . Levo. El a subliniat că ambele lucrări – Becker, Hassabis și Gember – sunt la același nivel, în ceea ce privește importanța lor pentru știință și viața de zi cu zi. (uşă)

Știința în Polonia, Ewelina Krajczynska-Wojek

ICR/AGT/JPN/

Fundația PAP permite retipărirea gratuită a articolelor de pe site-ul Nauka w Polsce, cu condiția să ne informați prin e-mail o dată pe lună despre utilizarea site-ului și să furnizați sursa articolului. Pe portaluri și site-uri web, vă rugăm să includeți următorul link: Sursa: Naukawpolsce.pl, iar în reviste, explicații: Sursa: Nauka w Polsce – Naukawpolsce.pl. Permisiunea de mai sus nu se aplică: informațiilor din categoria „Lumea” și oricăror fotografii și materiale video.